Revista Pesquisa FAPESP, 25 de outubro de 2017
Responsável por uma revolução na bioquímica por permitir enxergar a estrutura atômica tridimensional de moléculas biológicas, a área de criomicroscopia eletrônica foi destacada pelo Nobel. O biólogo escocês Richard Henderson, de 72 anos, da Universidade de Cambridge, no Reino Unido, e os biofísicos Joachim Frank, de 77, alemão radicado na Universidade Columbia, Estados Unidos, e Jacques Dubochet, de 75, da Universidade de Lausanne, na Suíça, dividiram em três partes iguais o prêmio. Henderson foi o primeiro a obter uma imagem tridimensional com resolução atômica usando criomicroscopia, em 1990. Até então, o método que permitia obter imagens mais detalhadas era a cristalografia, mas nem sempre funcionava. “Muitas estruturas em biologia eram resistentes aos outros métodos, como a cristalografia por raio X ou a espectroscopia de ressonância magnética nuclear”, explicou Henderson ao site do Prêmio Nobel. Esse era o caso das proteínas de membrana celular que ele estudava. Frank desenvolveu entre 1975 e 1986 um método de processamento que permite criar um modelo tridimensional nítido a partir de imagens bidimensionais. Com isso, ele aumentou as possibilidades de aplicações da técnica. Dubochet conseguiu acrescentar água ao sistema, de uma maneira especial. No vácuo, necessário ao funcionamento do microscópio, a água líquida evapora e as moléculas colapsam. Ao resfriar rapidamente a gota de água que envolve a amostra, ele conseguiu que ela adquirisse uma estrutura semelhante à do vidro (vitrificação), na qual as moléculas mantêm sua configuração natural. Assim é possível observar a sua estrutura, ver como a conformação de proteínas se altera em determinadas situações e como as moléculas interagem. “O uso de criomicroscopia eletrônica para análise de biomoléculas nos permite, literalmente, ver as moléculas no estado em que se encontram em solução”, comenta o físico Rodrigo Portugal, do Laboratório Nacional de Nanotecnologia (LNNano), em Campinas.
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