Revista Pesquisa FAPESP, 5/outubro de 2017
Técnica a frio permite enxergar moléculas em conformação tridimensional com resolução atômica
Maria Guimarães
Jacques Dubochet, Joachim Frank e Richard Henderson
Responsável por uma revolução na bioquímica por permitir enxergar a estrutura atômica tridimensional de moléculas biológicas, a criomicroscopia eletrônica foi destacada pelo Prêmio Nobel de Química nesta quarta-feira (4/10). O biólogo escocês Richard Henderson, de 72 anos, da Universidade Cambridge, no Reino Unido, e os biofísicos Joachim Frank, de 77, alemão radicado na Universidade Columbia, Estados Unidos, e Jacques Dubochet, de 75, da Universidade de Lausanne, na Suíça, dividirão em três partes iguais o prêmio de 9 milhões de coroas suecas (equivalente a R$ 3,5 milhões).
“O uso de criomicroscopia eletrônica para análise de biomoléculas nos permite, literalmente, ver as moléculas no estado em que se encontram em solução”, explica o físico Rodrigo Portugal, do Laboratório Nacional de Nanotecnologia (LNNano), em Campinas. “Com isso pode-se obter sua estrutura tridimensional, tendo acesso à diversidade de conformações, sua dinâmica e interações com outras biomoléculas.” Os três premiados contribuíram de maneira complementar para esse avanço.
Henderson foi o primeiro a obter uma imagem tridimensional com resolução atômica usando criomicroscopia, em 1990. Até então, o método que permitia obter imagens mais detalhadas era a cristalografia, mas nem sempre funcionava. “Muitas estruturas em biologia eram resistentes aos outros métodos, como a cristalografia por raio X ou a espectroscopia de ressonância magnética nuclear”, explicou o escocês a Adam Smith, do site do Prêmio Nobel. Era o caso das proteínas de membrana celular que ele estudava.
Frank desenvolveu um método de processamento que permite criar um modelo tridimensional nítido a partir de imagens bidimensionais, entre 1975 e 1986. Com isso, ele generalizou a possibilidade de aplicações da técnica. “Como temos a capacidade de classificar todas as perspectivas que existem na mesma amostra e extrair as imagens tridimensionais correspondentes, temos todo um inventário da máquina molecular em seus vários estados e podemos conectá-los em algo como uma narrativa”, explicou, definindo-se como uma pessoa muito visual que enxerga estruturas e padrões com facilidade.
Dubochet conseguiu acrescentar água ao sistema, de uma maneira bem especial. No vácuo, necessário ao funcionamento do microscópio, a água líquida evapora e as moléculas colapsam. Ao resfriar muito rapidamente a gota de água que envolve a amostra, ele conseguiu que ela adquirisse uma estrutura semelhante à do vidro, um processo conhecido como vitrificação, dentro da qual as moléculas mantêm sua configuração natural. Assim é possível observar a sua estrutura, ver como a conformação de proteínas se altera em determinadas situações e como moléculas interagem umas com as outras.
O Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM), que inclui o LNNano, está investindo no desenvolvimento de linhas de pesquisa usando criomicroscopia. Este ano o corpo de pesquisadores passou a incluir o biofísico holandês Marin van Heel, que em fevereiro recebeu o Prêmio Wiley para Ciências Biomédicas em conjunto com Frank e Henderson. “Para treinar pesquisadores na técnica ele organiza a cada dois anos, juntamente com a equipe do CNPEM, o evento Brazil School for Single Particle Cryo-EM, escola constantemente apoiada pela FAPESP que terá sua oitava edição em 2018”, conta Portugal.
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